HSP70/HSPA1A 蛋白, Human (E110D, His)

The HSP70/HSPA1A protein is an important molecular chaperone that protects proteome integrity by counteracting stress, aiding protein folding, activating misfolded proteolysis, and regulating protein complex dynamics. In protein quality control systems, it ensures accurate protein folding, controls substrate targeting for degradation through the ATP cycle, and interacts with co-chaperones such as HSP40, BAG1/2/3, HOPX, and STUB1. HSP70/HSPA1A Protein, Human (E110D, His) is the recombinant human-derived HSP70/HSPA1A protein, expressed by E. coli , with N-His labeled tag and E110D, , , , mutation. The total length of HSP70/HSPA1A Protein, Human (E110D, His) is 640 a.a., with molecular weight of 72.2 kDa.

HSP70/HSPA1A 蛋白是一种分子伴侣，在对蛋白质组维持至关重要的多种细胞过程中发挥着关键作用。它参与保护蛋白质组免受应激，促进新合成的多肽的折叠和运输，激活错误折叠蛋白质的蛋白水解，以及协调蛋白质复合物的形成和解离。在蛋白质质量控制系统中，HSP70 确保蛋白质的准确折叠、错误折叠对应物的重新折叠以及控制蛋白质随后降解的靶向。这种调节通过共伴侣介导的 ATP 结合、ATP 水解和 ADP 释放循环发生。共伴侣表现出特异性，促进底物的折叠或降解。HSP70 的核苷酸结合状态调节其对多肽的亲和力，其中 ATP 结合形式表现出低底物蛋白亲和力，并且在 ATP 水解为 ADP 时发生构象变化，从而增加底物蛋白亲和力。这些 ATP 水解和核苷酸交换循环允许底物结合和释放的重复循环。辅助伴侣分为三种类型：J域辅助伴侣（例如HSP40）、核苷酸交换因子（例如BAG1/2/3）和TPR域伴侣（例如HOPX和STUB1）。HSP70 在细胞应激期间通过两种相反的机制维持蛋白质稳态：蛋白质重折叠和降解，这是由其控制共伴侣 HOPX 和 STUB1 竞争性结合的乙酰化/脱乙酰化状态决定的。在早期应激反应期间，乙酰化形式通过与 HOPX 结合、转变为脱乙酰化并随后与泛素连接酶 STUB1 结合以实现泛素介导的蛋白质降解，从而协助分子伴侣介导的蛋白质重折叠。除了在蛋白质稳态中的作用外，HSP70 还在有丝分裂过程中调节中心体的完整性，这对于维持有丝分裂中心体功能、支持双极有丝分裂纺锤体的组装至关重要。它增强 STUB1 介导的 SMAD3 泛素化和降解，促进 STUB1 介导的 TGF-β 信号传导抑制，并且对于炎症期间调节性 T 细胞中 STUB1 介导的 FOXP3 泛素化和降解是不可或缺的。它负向调节热休克诱导的 HSF1 转录活性，还参与错误折叠的 PRDM1/Blimp-1 蛋白的清除，将它们隔离在细胞质中并促进它们与 SYNV1/HRD1 的结合，从而导致蛋白酶体降解。在微生物感染，特别是轮状病毒 A 感染的情况下，HSP70 作为附着后受体，促进病毒进入细胞。

Human

E. coli

N-His

P0DMV8-1 (A2-D641, E110D)

3303  [NCBI]

72.2 kDa

Greater than 95% as determined by reducing SDS-PAGE.

溶液.

Supplied as a 0.22μm filtered solution of 25mM Tris, 100mM Glycine, 10% Glycerol, pH 7.4.

<1 EU/μg, determined by LAL method.

N/A.

Stored at -80°C for 1 year. It is stable at -20°C for 3 months after opening. It is recommended to freeze aliquots at -80°C for extended storage. Avoid repeated freeze-thaw cycles.

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