Podoplanin 蛋白, Mouse (sf9, His)

Podoplanin plays a crucial role in cell migration and adhesion by interacting with various partners. It promotes platelet activation and aggregation by binding to CLEC1B, but attenuates platelet aggregation and lung metastasis by interacting with CD9. Podoplanin Protein, Mouse (sf9, His) is the recombinant mouse-derived Podoplanin protein, expressed by Sf9 insect cells , with C-His labeled tag. The total length of Podoplanin Protein, Mouse (sf9, His) is 133 a.a., with molecular weight of ~25 kDa.

平足蛋白通过与各种伙伴的相互作用介导对细胞迁移和粘附的多种影响。在发育过程中，它通过与 CLEC1B 结合，在血小板中触发 CLEC1B 激活并导致血小板激活和/或聚集，从而在血液和淋巴管的分离中发挥至关重要的作用。相反，与 CD9 的相互作用减弱了 Podoplanin 诱导的血小板聚集和肺转移。在细胞迁移和粘附中，Podoplanin 通过与 MSN 或 EZR 相互作用表现出多方面的功能，促进上皮间质转化、ERZ 磷酸化并触发 RHOA 激活，最终增加细胞迁移和侵袭力。与 CD44 结合促进上皮细胞和肿瘤细胞的定向细胞迁移。在淋巴结中，Podoplanin 控制成纤维网状细胞 (FRC) 与细胞外基质的粘附和肌动球蛋白的收缩。FRC 中的 Podoplanin 与 CLEC1B 的结合通过阻断侧膜相互作用来促进松弛，从而导致 ERM 蛋白和 MYL9 激活的减少。此外，Podoplanin 与 LGALS8 相互作用，可能参与淋巴内皮与周围细胞外基质的连接。在角质形成细胞中，Podoplanin 诱导细胞形态的变化，包括形状拉长、膜突起、肌动蛋白细胞骨架重组、运动性增加和细胞粘附性降低。它还在控制肿瘤细胞中侵袭伪足的稳定性和成熟方面发挥作用，有助于细胞外基质的有效降解。平足蛋白是出生时正常肺细胞增殖和肺泡形成所必需的，但它不充当水通道或水通道蛋白型水通道的调节剂，并且对叶酸或氨基酸转运没有影响。它形成同二聚体并与各种蛋白质相互作用，包括 CLEC1B、CD9、LGALS8、HSPA9、CD44、MSN、EZR 和 CCL21，每种相互作用都对 Podoplanin 多方面功能的不同方面做出贡献。

Measured by its ability to bind CLEC1B-His in a functional ELISA.

Mouse

Sf9 insect cells

C-His

Q62011 (M1-K133)

14726  [NCBI]

Approximately 25 kDa

Greater than 90% as determined by reducing SDS-PAGE

无菌粉末.

Lyophilized from a 0.2 μm filtered solution of 20 mM Tris, 500 mM NaCl, pH 7.4, 10% Glycerol. Normally 5 % - 8 % trehalose, mannitol and 0.01% Tween 80 are added as protectants before lyophilization.

<1 EU/μg, determined by LAL method.

It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100 μg/mL in ddH₂O.

Stored at -20°C for 2 years. After reconstitution, it is stable at 4°C for 1 week or -20°C for longer (with carrier protein). It is recommended to freeze aliquots at -20°C or -80°C for extended storage.

Room temperature in continental US; may vary elsewhere.